Membranprotein

Ein Membranprotein ist ein in die Lipidschicht einer Biomembran eingelagertes (integrales) oder dieser aufgelagertes (peripheres) Protein. Dabei ist es egal, ob das Protein in der äußeren Membran (Plasmamembran) oder in Membranen intrazellulärer Organellen sitzt. Etwa 25 bis 30 Prozent aller natürlich vorkommenden Proteine sind in Zellmembranen eingelagert.^[1]^[2]^[3]

Zu den integralen Membranproteinen gehören die Transmembranproteine, zu den peripheren Membranproteinen gehören die membranständigen Proteine. Der Unterschied liegt darin, ob sie die Zellmembran vollständig durchziehen oder nur einer Seite der Lipiddoppelschicht angelagert bzw. darin verankert sind.

Die Struktur der Proteine hängt vom Zustand ab; ein in der Membran verankertes Protein besitzt oft Phosphorylierungs-, Glykosylierungs- und Myristoylierungsstellen, welche posttranslational die Tertiärstruktur beeinflussen.

Membranproteine sind von großer medizinischer Bedeutung: etwa die Hälfte aller derzeit zugelassener Arzneimittel wirkt auf diesen Proteintyp als therapeutische Zielstruktur ein.^[3]

Funktionen

Membranproteine sind funktionelle Schlüsselproteine, da sie zum einen wichtiger Bestandteil der strukturellen Abgrenzung der Organellen sind; weiterhin spielen sie eine entscheidende Rolle bei nahezu allen zellulären Funktionen.^[3]^[4] Zu nennen sind hier neben anderen:

Transport (Proteine, Ionen etc.)
Enzymaktivität
Signalübertragung
Zellverbindung
Zell-Zell-Erkennung
Verankerung an Cytoskelett und extrazellulärer Matrix

Membranproteine übernehmen meist wichtige physiologische Aufgaben, z. B. als Zelladhäsionsmoleküle, Translokasen oder Rezeptoren von Signalwegen. Beispiele sind Porine (z. B. Aquaporine, wichtig für den Wasser- und Energiehaushalt) und ABC-Transporter sowie Lichtrezeptoren wie Bakteriorhodopsin.

Man unterscheidet die Transmembranproteine funktionell. Transporter und Kanäle sind essentiell, um u. A. das Ionengleichgewicht einer Zelle zu gewährleisten, Enzyme katalysieren wichtige Stoffwechselprozesse, Rezeptoren dienen einer Weiterleitung von Signalen über eine Lipidschicht hinweg, Connexine knüpfen direkte Verbindungen zwischen Zellen, usw.

Transporterklassen

Einzelnachweise

↑ Tan, S.: Membrane proteins and membrane proteomics. In: Proteomics. 8. Jahrgang, Nr. 19, 2008, S. 3924–3932, PMID 18763712.
↑ Carpenter, E. P. et al.: Overcoming the challenges of membrane protein crystallography. In: Curr Opin Struct Biol. 18. Jahrgang, Nr. 5, 2008, S. 581–586, PMID 18674618.
↑ ^3,0 ^3,1 ^3,2 Baker, M.: Making membrane proteins for structures: a trillion tiny tweaks. In: Nat Methods. 7. Jahrgang, Nr. 6, 2010, S. 429–434, PMID 20508636.
↑ Sadowski, P. G.: Sub-cellular localization of membrane proteins. In: Proteomics. 8. Jahrgang, Nr. 19, 2008, S. 3991–4011, PMID 18780351.

Weblinks

www.wissenschaft.de: Forscher entschlüsseln Mechanik der Membranproteine

Quellen

Seite nicht mehr abrufbar, Suche in Webarchiven: @1@2Vorlage:Toter Link/www.bioparadigms.org Verzeichnis der SLC-Transporter
Löffler & Petrides: Biochemie und Pathobiochemie, 7. Auflage, 2003

[PMID_18763712-1] Tan, S.: Membrane proteins and membrane proteomics. In: Proteomics. 8. Jahrgang, Nr. 19, 2008, S. 3924–3932, PMID 18763712.

[PMID_18674618-2] Carpenter, E. P. et al.: Overcoming the challenges of membrane protein crystallography. In: Curr Opin Struct Biol. 18. Jahrgang, Nr. 5, 2008, S. 581–586, PMID 18674618.

[PMID_20508636-3] 3,0 ^3,1 ^3,2 Baker, M.: Making membrane proteins for structures: a trillion tiny tweaks. In: Nat Methods. 7. Jahrgang, Nr. 6, 2010, S. 429–434, PMID 20508636.

[PMID_18780351-4] Sadowski, P. G.: Sub-cellular localization of membrane proteins. In: Proteomics. 8. Jahrgang, Nr. 19, 2008, S. 3991–4011, PMID 18780351.

[1]

[2]

[3]

[4]

Membranprotein

Membranprotein

Einzelnachweise

Weblinks

Quellen

News mit dem Thema Membranprotein

Die News der letzten Tage