Glycerin-3-phosphat-Dehydrogenase

Mitochondriale Glycerin-3-phosphat-Dehydrogenase

Mitochondriale Glycerin-3-phosphat-Dehydrogenase

Schema des Glycerin-3-phosphat-DHAP-Shuttles. Für Einzelheiten bitte Textinhalt beachten. Abkürzungen: (1) Glycerin-3-phosphat; (2) Dihydroxyacetonphosphat; cGPD cytosolische Glycerin-3-Phosphat-Dehydrogenase; mGPD mitochondirale Glycerin-3-phosphat-Dehydrogenase; Cyt Cytosol; IMR Intermembranraum
Eigenschaften des menschlichen Proteins
Masse/Länge Primärstruktur 685 Aminosäuren
Kofaktor FAD, Ca2+
Isoformen 2
Bezeichner
Gen-Name GPD2
Externe IDs OMIM: 138430 UniProtP43304
Enzymklassifikation
EC, Kategorie 1.1.5.3  Oxidoreduktase
Reaktionsart Dehydrierung
Substrat FAD + Glycerin-3-phosphat
Produkte FADH2 + Dihydroxyacetonphosphat
Vorkommen
Homologie-Familie GDP
Übergeordnetes Taxon Lebewesen
Cytosolische Glycerin-3-phosphat-Dehydrogenase [NAD]

Eigenschaften des menschlichen Proteins
Masse/Länge Primärstruktur 348 Aminosäuren
Sekundär- bis Quartärstruktur Homodimer
Kofaktor NAD
Bezeichner
Gen-Name GPD1
Externe IDs OMIM: 138420 UniProtP21695
Enzymklassifikation
EC, Kategorie 1.1.1.8  Oxidoreduktase
Reaktionsart Hydrierung
Substrat NADH + Dihydroxyacetonphosphat
Produkte NAD+ + Glycerin-3-phosphat
Vorkommen
Homologie-Familie GPD[NAD+]
Übergeordnetes Taxon Lebewesen

Glycerin-3-phosphat-Dehydrogenase (GPD) heißen Enzyme, die die Hydrierung von Dihydroxyacetonphosphat (DHAP) zu Glycerin-3-phosphat (G3P) und umgekehrt katalysieren. Sie kommen in allen Lebewesen vor. Die genannte Reaktion ist in Eukaryoten notwendig für den Transport von NADH-Reduktionsäquivalenten mittels des Glycerin-3-phosphat-Shuttles in die Mitochondrien. Dort ist die dehydrierende FAD-abhängige GPD in der inneren Mitochondrienmembran lokalisiert (GPD2; EC 1.1.5.3), während sich die hydrierende NAD+-abhängige GPD im Cytosol befindet (EC 1.1.1.8). Über FADH2 wird in der Mitochondrienmembran durch Coenzym Q das Reduktionsäquivalent wieder auf NAD+ übertragen, wobei als Nebenprodukt reaktive Sauerstoffspezies (ROS) entstehen.[1][2]

Zusätzlich zur Funktion in der Atmungskette scheint GPD2 eine Rolle im Spermienstoffwechsel zu spielen, wo sie nicht in Mitochondrien lokalisiert ist. Die Expression von GPD2 wird unter anderem durch T3 über den Thyroidhormonrezeptor stimuliert und ist gewebeabhängig.[3][4][5][6][7]

Einzelnachweise

  1. Mrácek T, Pecinová A, Vrbacký M, Drahota Z, Houstek J: High efficiency of ROS production by glycerophosphate dehydrogenase in mammalian mitochondria. In: Arch. Biochem. Biophys.. 481, Nr. 1, Januar 2009, S. 30–6. doi:10.1016/j.abb.2008.10.011. PMID 18952046.
  2. Vrbacký M, Drahota Z, Mrácek T, et al.: Respiratory chain components involved in the glycerophosphate dehydrogenase-dependent ROS production by brown adipose tissue mitochondria. In: Biochim. Biophys. Acta. 1767, Nr. 7, Juli 2007, S. 989–97. doi:10.1016/j.bbabio.2007.05.002. PMID 17560536.
  3. Kota V, Dhople VM, Shivaji S: Tyrosine phosphoproteome of hamster spermatozoa: role of glycerol-3-phosphate dehydrogenase 2 in sperm capacitation. In: Proteomics. 9, Nr. 7, April 2009, S. 1809–26. doi:10.1002/pmic.200800519. PMID 19333995.
  4. Wulf A, Wetzel MG, Kebenko M, et al.: The role of thyroid hormone receptor DNA binding in negative thyroid hormone-mediated gene transcription. In: J. Mol. Endocrinol.. 41, Nr. 1, Juli 2008, S. 25–34. doi:10.1677/JME-08-0023. PMID 18562675.
  5. Mrácek T, Jesina P, Kriváková P, et al.: Time-course of hormonal induction of mitochondrial glycerophosphate dehydrogenase biogenesis in rat liver. In: Biochim. Biophys. Acta. 1726, Nr. 2, November 2005, S. 217–23. doi:10.1016/j.bbagen.2005.06.011. PMID 16039782.
  6. Weitzel JM, Shiryaeva NB, Middendorff R, et al.: Testis-specific expression of rat mitochondrial glycerol-3-phosphate dehydrogenase in haploid male germ cells. In: Biol. Reprod.. 68, Nr. 2, Februar 2003, S. 699–707. PMID 12533437.
  7. Weitzel JM, Kutz S, Radtke C, Grott S, Seitz HJ: Hormonal regulation of multiple promoters of the rat mitochondrial glycerol-3-phosphate dehydrogenase gene: identification of a complex hormone-response element in the ubiquitous promoter B. In: Eur. J. Biochem.. 268, Nr. 14, Juli 2001, S. 4095–103. PMID 11454004.

Weblinks


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