Thiaminpyrophosphokinase

Thiaminpyrophosphokinase

Vorhandene Strukturdaten: 1oly
Eigenschaften des menschlichen Proteins
Masse/Länge Primärstruktur 243 Aminosäuren
Sekundär- bis Quartärstruktur Homodimer
Kofaktor Magnesium
Bezeichner
Gen-Name TPK1
Externe IDs OMIM: 606370 UniProtQ9H3S4
Enzymklassifikation
EC, Kategorie 2.7.6.2  Kinase
Reaktionsart Übertragung von Pyrophosphat
Substrat ATP + Thiamin
Produkte AMP + Thiaminpyrophosphat
Vorkommen
Homologie-Familie TPK
Übergeordnetes Taxon Eukaryoten
Thiaminpyrophosphokinase (TPK) ist das Enzym, das die Umwandlung von Thiamin (Vitamin B1) in Thiaminpyrophosphat (TPP) katalysiert. Diese Phosphorylierung ist notwendig, da Thiamin selbst keine Verwendung im Stoffwechsel hat. TPK kommt in allen Eukaryoten vor, im Menschen ist es besonders in Herz, Nieren, Hoden, Dünndarm und Leukozyten lokalisiert.[1]

Varianten des Enzyms sind möglicherweise mit Unterschieden im Geburtsgewicht assoziiert. Die Regulation von TPK erfolgt über das Sp1 cis-Element.[2][3]

Katalysierte Reaktion

B1 + ATP  $ \rightleftharpoons $  TPP + AMP

Thiamin wird zu TPP phosphoryliert. Als Kofaktor ist Magnesium notwendig. Auch Pyrithiamin wird als Substrat akzeptiert.[1]

Einzelnachweise

  1. 1,0 1,1 UniProt Q9H3S4
  2. Fradin D, Bougneres P: Three common intronic variants in the maternal and fetal thiamine pyrophosphokinase gene (TPK1) are associated with birth weight. In: Ann. Hum. Genet.. 71, Nr. Pt 5, September 2007, S. 578–85. doi:10.1111/j.1469-1809.2007.00348.x. PMID 17295612.
  3. Onozuka M, Konno H, Akaji K, Nishino H, Nosaka K: Molecular cloning and analysis of the 5'-flanking region of the human thiamin pyrophosphokinase gene. In: J. Nutr. Sci. Vitaminol.. 51, Nr. 4, August 2005, S. 274–7. PMID 16262001.

Weblinks


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