Glycodelin
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- Transportprotein
| Glycodelin | ||
|---|---|---|
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— | ||
| Eigenschaften des menschlichen Proteins | ||
| Masse/Länge Primärstruktur | 180 Aminosäuren | |
| Isoformen | 3 | |
| Bezeichner | ||
| Gen-Name | PAEP | |
| Externe IDs | OMIM: 173310 UniProt: P09466 | |
| Vorkommen | ||
| Übergeordnetes Taxon | Primaten[1] | |
Glycodelin ist ein Protein, das im Endometrium von Primaten produziert wird. Es hat modulierende Funktion auf das Immunsystem. Aufgrund seiner Zugehörigkeit zu der Familie der Lipocaline hat es wahrscheinlich die Funktion eines Transportproteins. Es handelt sich um das mengenmäßig häufigste Protein, das im Endometrium während der mittleren bis späten Lutealphase und dem ersten Schwangerschafts-Semester ausgeschüttet wird, etwa 6-8 Tage nach Progesteron. Es gibt drei Isoformen des Proteins, die sich durch alternatives Spleißen der mRNA ergeben. Je nachdem, in welchem Gewebe Glycodelin synthetisiert wird, liegt es in einer unterschiedlichen Glykosylierung vor. Das Glycodelin der Samenflüssigkeit hat möglicherweise regulatorische Funktion bei der Kontrazeption. Das beta-Lactoglobulin in der Milch von Säugetieren ist nahe verwandt mit Glycodelin.[2][3][4][5]
Es besteht ein Zusammenhang zwischen dem Glycodelinspiegel und der Schmerzwahrnehmung während der Menstruation.[6]
Glycodelin hat eine molekulare Masse von 28 kDa. Es liegt als Homodimer mit einer molekularen Masse von 50–60 kDa vor. Es besteht aus 180 Aminosäuren. Codiert wird Glycodelin auf Chromosom 9. Glycodelin A aus Fruchtwasser trägt als Glykosilierung lacNAc oder lacdiNAc, welche immunsuppressive Effekte haben, indem sie adhäsive und aktivierende Ereignisse blockieren, die durch CD22, dem menschlichen B-Zell-Rezeptor, vermittelt werden, und LewisX, das E-selectin-vermittelte Adhäsion blockiert. Glycodelin S aus Seminalplasma.[7][8]
Geschichte
In den 70er und 80er Jahren wurden aus verschiedenen Geweben ein Protein isoliert, das verschiedene Namen bekam, je nachdem aus welchem Gewebe es isoliert wurde. Nach Bestimmung der Oligosaccharidstruktur wurden diese Proteine Glycodelin genannt.[9]
Literatur
- Seppälä M, Koistinen H, Koistinen R, Hautala L, Chiu PC, Yeung WS: Glycodelin in reproductive endocrinology and hormone-related cancer. In: Eur. J. Endocrinol. 160. Jahrgang, Nr. 2, Februar 2009, S. 121–33, doi:10.1530/EJE-08-0756, PMID 19039086 (eje-online.org).
Einzelnachweise
- ↑ Orthologbe bei OMA
- ↑ UniProt P09466
- ↑ Alok A, Karande AA: The role of glycodelin as an immune-modulating agent at the feto-maternal interface. In: J. Reprod. Immunol. 83. Jahrgang, Nr. 1-2, Dezember 2009, S. 124–7, doi:10.1016/j.jri.2009.06.261, PMID 19896207.
- ↑ SundarRaj S, Soni C, Karande AA: Glycodelin A triggers T cell apoptosis through a novel calcium-independent galactose-binding lectin activity. In: Mol. Immunol. 46. Jahrgang, Nr. 16, Oktober 2009, S. 3411–9, doi:10.1016/j.molimm.2009.07.013, PMID 19683346.
- ↑ Bersinger NA, Birkhäuser MH, Yared M, Wunder DM: Serum glycodelin pattern during the menstrual cycle in healthy young women. In: Acta Obstet Gynecol Scand. 88. Jahrgang, Nr. 11, 2009, S. 1215–21, doi:10.3109/00016340903294264, PMID 19900139.
- ↑ Scholl B, Bersinger NA, Kuhn A, Mueller MD: Correlation between symptoms of pain and peritoneal fluid inflammatory cytokine concentrations in endometriosis. In: Gynecol. Endocrinol. 25. Jahrgang, Nr. 11, November 2009, S. 701–6, doi:10.3109/09513590903159680, PMID 19903048.
- ↑ Morris HR, Dell A, Easton RL, et al.: Gender-specific glycosylation of human glycodelin affects its contraceptive activity. In: J. Biol. Chem. 271. Jahrgang, Nr. 50, Dezember 1996, S. 32159–67, PMID 8943270 (jbc.org).
- ↑ Koistinen H, Koistinen R, Dell A, et al.: Glycodelin from seminal plasma is a differentially glycosylated form of contraceptive glycodelin-A. In: Mol. Hum. Reprod. 2. Jahrgang, Nr. 10, Oktober 1996, S. 759–65, PMID 9239694 (oxfordjournals.org).
- ↑ Vigne JL, Hornung D, Mueller MD, Taylor RN: Purification and characterization of an immunomodulatory endometrial protein, glycodelin. In: J. Biol. Chem. 276. Jahrgang, Nr. 20, Mai 2001, S. 17101–5, doi:10.1074/jbc.M010451200, PMID 11278680 (jbc.org).
